Globuline în sânge: tipuri

La efectuarea unui test biochimic de sânge, determină conținutul cantitativ de proteine ​​totale. Este reprezentat de proteine ​​care sunt prezente în plasmă. Există mai multe proteine ​​în sângele uman, toate au diferențe în structura lor și îndeplinesc, de asemenea, diferite funcții. Numai cinci fracții proteice sunt numărate în sânge, dintre care: alfa-1 (α1), alfa-2 (α2), beta-1 (β1), beta-2 (β2) și gamma (γ). Globulinele beta-1 și beta-2 nu sunt determinate separat, deoarece aceasta nu are nicio valoare de diagnostic.

Fracții proteice din sânge

O analiză care vă permite să calculați numărul fracțiilor proteice din sânge se numește proteinograme. Medicul va fi interesat de nivelul albuminei din sânge (această proteină este solubilă în apă) și globuline (aceste proteine ​​nu se dizolvă în apă, ci se descompun atunci când intră într-un mediu alcalin sau sărat).

Nivelurile ridicate și scăzute de proteine ​​din sânge nu sunt norma. Dezechilibrul lor caracterizează anumite tulburări: imune, metabolice sau metabolice.

Cu albumină insuficientă în sânge, poate fi suspectată disfuncția hepatică, care nu este în măsură să ofere organismului proteine. De asemenea, sunt posibile întreruperi în funcționarea rinichilor sau a organelor digestive, ca urmare a căreia albumina va fi excretată prea repede din organism.

Dacă nivelul de proteine ​​din sânge este crescut, atunci acest lucru se poate datora proceselor inflamatorii. Cu toate acestea, uneori o situație similară este observată la oameni complet sănătoși..

Pentru a calcula ce proteine ​​din organism sunt deficitare sau în exces, acestea sunt împărțite în fracțiuni folosind metoda electroforezei. În acest caz, cantitatea de proteine ​​și fracții totale va fi indicată în formularul de analiză. Cel mai adesea, medicii sunt interesați de valorile albuminei + globulinei (coeficient albumină-globulină). Valorile sale normale variază între 1,1-2,1.

Diferența dintre albumină și globulină

Principala diferență între albumină și globulină este că albumina este o proteină cheie în sânge care reglează presiunea osmotică a sângelui, în timp ce globulina este cel de-al doilea tip de proteine ​​cel mai frecvent în sânge și joacă un rol important în funcția hepatică, în coagularea sângelui și în lupta împotriva infecțiilor. În plus, albumina este solubilă în apă pură, iar globulina este insolubilă în apă pură..

Albumina și globulina sunt cele două tipuri principale de proteine ​​mici din sânge numite proteine ​​serice. Au funcții unice în organism..

Zonele cheie acoperite

1. Ce este albumina
- Definiție, fapte, rol
2. Ce este globulina
- Definiție, fapte, rol
3. Care sunt asemănările dintre albumină și globulină?
- Scurtă descriere a caracteristicilor comune
4. Care este diferența dintre albumină și globulină
- Compararea principalelor diferențe

Condiții de bază

Albumină, globulină, imunoglobuline, presiune osmotică, proteine ​​plasmatice

Ce este albumina?

Albumina este o proteină mică care constituie mai mult de jumătate din proteina totală din zer din sânge. Este produs în ficat. Aproximativ 30-40% din cantitatea totală de albumină din corp este conținută în secțiunea intravasculară, iar restul se află în secțiunea extravasculară și în spațiile interstițiale. Difuzarea albuminei serice nu are loc liber. Prin urmare, albumina este crucială în asigurarea presiunii osmotice sau oncotice coloidale, ceea ce este important pentru reglarea mișcării apei și a solutelor prin pereții capilarelor. Albumina poartă întotdeauna o încărcare negativă în interiorul compartimentului vascular datorită prezenței ionilor de Na +. Legarea ionilor Cl la albumină crește încărcarea sa negativă, care, la rândul său, crește capacitatea de a ține mai mulți ioni Na +. Aceasta crește numărul de molecule din ser, exercitând o presiune osmotică cu 50% mai mare decât la o concentrație proteică.

Figura 1: Structura albuminei serice

În plus, albumina ajută la transportul hormonilor, bilirubinei, vitaminelor, metalelor și medicamentelor. Promovează metabolismul grăsimilor, deoarece menține grăsimile solubile în ser..

Ce este globulina

Globulina este numele colectiv pentru sute de proteine ​​mici din zer, care pot fi enzime, proteine ​​purtătoare, proteine ​​complementare, imunoglobuline, etc. Majoritatea globulinelor sunt produse în ficat. Dar imunoglobulinele sunt produse de celulele B din plasmă. Pe baza naturii migrației globulinei în timpul electroforezei, se pot distinge patru grupe de globuline: α1, α2, β și γ. Imunoglobulinele aparțin în principal regiunii γ.

Figura 2: Electroforeza proteinelor din zer

Globulina este al doilea tip de proteine ​​din zer. O creștere a nivelului de globulină în serul sanguin apare mai ales datorită creșterii imunoglobulinelor, ceea ce indică infecții patogene. Malnutriția poate scădea nivelurile serice de globulină.

Asemănarea dintre albumină și globulină

  • Albumina și globulina sunt cele două tipuri principale de proteine ​​din zer..
  • Au o greutate moleculară mică.
  • Majoritatea lor sunt produse în ficat. Malnutriția poate scădea albumina serică și globulina.
  • Ambele au funcții unice în organism..
  • Pot fi coagulate de căldură..

Diferența dintre albumină și globulină
Definiție

Albumina se referă la forma simplă de proteine ​​găsite în albusul de ou, laptele și (în special) serul din sânge, în timp ce globulina se referă la orice grup de proteine ​​simple care sunt solubile în soluții saline care formează o fracțiune mare din proteina serică din sânge.

Niveluri de bază

Nivelul albuminei serice este de 3,5-5,0 g / dl, în timp ce nivelul globulinei serice este de 2,5-4,5 g / dl.

Albumina este o proteină unică, în timp ce globulina este un grup de proteine ​​din zer.

Masa moleculara

Greutatea moleculară a albuminei este de 66,5 kDa, iar greutatea moleculară a globulinei este relativ mai mare decât albumină.

Solubilitate

Albumina este solubilă în apă, iar globulina este solubilă numai în sulfat de amoniu..

Albumina joacă un rol important în creșterea presiunii osmotice a sângelui, în timp ce globulina poate fi enzime, proteine ​​purtătoare, proteine ​​complementare sau imunoglobuline. Aceasta este o diferență importantă între albumină și globulină..

Semnificație clinică

Nivelurile de albumină serică cresc numai odată cu deshidratarea acută, în timp ce nivelurile de globulină serică cresc în principal datorită imunoglobulinei crescute.

Concluzie

Albumina este cea mai frecventă proteină din zer importantă pentru menținerea presiunii osmotice a sângelui. Cu toate acestea, globulina este un grup de proteine ​​mici din zer, care pot fi enzime, proteine ​​purtătoare, proteine ​​complementare, imunoglobuline etc. Diferența principală dintre albumină și globulină este caracteristicile și rolul lor.

Legătură:

1. Bushehr, Janice T. „Albumul seric și Globulina.” Metode clinice: istorie, studii fizice și de laborator. Ediția a III-a: Biblioteca Națională Medicală a Statelor Unite, 1 ianuarie 1990.,

Globulinele. Funcțiile proteinelor plasmatice din sânge;

Site-ul STUDIO conduce un POLL! Participați :) - părerea dvs. este importantă pentru noi.

Albumină

Funcțiile proteinelor plasmatice din sânge

Organicele plasmatice sunt în principal proteine.

Pe baza diverselor mobilități electroforetice

printre proteinele plasmatice secretă

albumină,

globulinele,

fibrinogenul.

Proteinele plasmatice variază de asemenea

greutate moleculară și cantitate.

Proteine ​​globulare cu greutate moleculară mică. Ele constituie cea mai mare fracție de proteine ​​plasmatice. Funcția principală a albuminei este capacitatea de a reține apa în patul vascular.

Suprafața totală mare și prezența multor grupuri de aminoacizi laterali permit albuminei să interacționeze cu diverse substanțe din sânge, acționând ca purtător al acestora. Albuminele transportă săruri biliare, acizi grași, bilirubină, unii hormoni, vitamine, calciu, magneziu, cupru și alți cationi, o serie de medicamente.

La reducerea aportului de aminoacizi cu alimente, albumina este utilizată ca sursă a acestora (rezervă de proteine).

Proteine ​​de formă globulară. Au activitate electroforetică mai mică decât albumina. Greutatea lor moleculară este mult mai mare decât cea a albuminei, iar cantitatea este mai mică. Dacă concentrația medie de albumină este de 40,0 g / l, atunci globulinele sunt conținute în sânge într-o cantitate de 32,6 g / l.

Globulinele nu sunt o fracțiune omogenă electroforetic. Ele sunt împărțite în a1-, A2-, b-g-globuline. Concentrația lor medie variază de la 4,1 g / l (α-globuline) la 15,5 g / l (γ-globuline).

A1-globuline: α1-globulinele sunt glicoproteine ​​care leagă o porțiune semnificativă a glucozei plasmatice. Proteina care transportă vitamina B aparține, de asemenea, acestei fracții.12 (transcobalamina) și cortizolul hormonului de legare la globulină (transcortină).

A2-globuline: acest grup este reprezentat de următoarele proteine: ceruloplasmina - o proteină cu activitate oxidazică asociată cu un conținut ridicat de cupru; haptoglobina - o proteină care transportă hemoglobina către sistemul reticuloendotelial, formată în timpul hemolizei eritrocitelor.

Inhibitorii enzimelor proteolitice aparțin unei fracțiuni a-globulinei - a1- antitripsină și a2- macroglobulina.

Conținutul de a-globuline crește cu diferite boli acute și / sau cronice. Gradul creșterii lor reflectă intensitatea procesului inflamator.

b-globuline: această fracție este formată în principal din β-lipoproteine. Rolul lor este de a transfera lipidele insolubile în apă. Odată cu creșterea lipidelor din sânge, se observă o creștere a numărului de β-globuline. Printre b-globuline din electroforegrama există o proteină care transportă fierul feric - transferrina.

γ-globuline: sunt imunoglobuline: anticorpi care oferă imunitate specifică umorală. Concentrația de y-globuline în plasma sanguină crește odată cu apariția microobiectelor străine.

Corelația dintre diferite fracții de proteine ​​are o valoare diagnostică ridicată. Este detectat prin determinarea coeficientului albumină-globulină, care este de 1,2 în normă (40 g / l: 32,6 g / l) și prin imunoelectroforeză. O scădere a acestui coeficient indică prezența unui proces inflamator în organism..

Fracțiunile de proteine ​​într-un test de sânge care este, decriptare, normă

Pregătirea studiului

Un test biochimic de sânge se referă la acele tipuri de studii, a căror precizie depinde în mare măsură de pregătirea corespunzătoare a pacientului înainte de prelevarea materialului. Acesta din urmă începe cu câteva zile înainte de prelevarea de sânge:

  • cu trei până la patru zile înainte de analiza de sânge, este necesar să se excludă din dietă alcoolul, alimentele grase și prăjite și să se reducă la minimum cantitatea de ceai și cafea consumată. Aceste măsuri vor oferi informații adevărate despre ficat;
  • treceți la un eșec alimentar complet cu una sau două zile înainte ca studiul să nu fie recomandat. Astfel de acțiuni pot provoca denaturarea rezultatelor, în special a nivelurilor de bilirubină, zahăr și acid uric;
  • procedurile prescrise de fizioterapeut trebuie anulate cu două zile înainte de donarea de sânge. Factorii fizici care stau la baza efectului terapeutic al tehnicilor pot afecta nivelul parametrilor biochimici. Acestea includ examinarea radiografiei;
  • nivelul activității fizice efectuate afectează și metabolismul biochimic în țesutul muscular scheletic. Cu două zile înainte de donarea de sânge, este necesară reducerea activității fizice;
  • donarea de sânge are loc pe stomacul gol. Este necesar să mâncați alimente cu cel mult 12 ore înainte de data preconizată a colectării de materiale pentru cercetarea biochimică;
  • aportul de lichide din ziua prelevării de sânge este limitat la o cantitate mică de apă liniștită;
  • Toate medicamentele luate trebuie să fie notificate medicului curant. Aceste informații vor ajuta specialistul să interpreteze corect modificările identificate. Acest lucru este valabil mai ales pentru pacienții cu diabet și pacienții care primesc medicamente pentru scăderea colesterolului din sânge..

Electroforeză proteică

Folie de acetat de celuloză, gel, hârtie specială (purtător) este plasată pe cadru, în timp ce marginile opuse ale purtătorului atârnă în cuve cu o soluție tampon. Serul de sânge se aplică pe linia de pornire. Metoda constă în mișcarea moleculelor de proteine ​​încărcate pe suprafața purtătorului sub influența unui câmp electric. Molecule cu cea mai mare încărcare negativă și cea mai mică dimensiune, adică. albumine se mișcă mai repede decât alții. Cele mai mari și mai neutre (γ-globuline) sunt ultimele.

Progresul electroforezei este afectat de mobilitatea substanțelor care trebuie separate, în funcție de o serie de factori: încărcarea proteinelor, amploarea câmpului electric, compoziția solventului (amestec tampon), tipul de purtător (hârtie, film, gel).

Vedere generală a electroforezei

Numărul fracțiilor alocate este determinat de condițiile electroforezei. În timpul electroforezei pe hârtie și filme de acetat de celuloză în laboratoarele de diagnostic clinic, 5 fracții (albumină, α1-, α2-, β- și γ-globuline), în timp ce în gel de poliacrilamidă până la 20 sau mai multe fracții. Când se utilizează metode mai avansate (imunodifuzie radială, imunoelectroforeză și altele), numeroase proteine ​​individuale sunt detectate în fracțiile globulinei.

Electroforegrama (de mai sus) și rezultatul grafic al procesării sale (mai jos)

Doar acele proteine ​​a căror concentrație este suficient de mare afectează tipul de proteinogramă.

Valorile normale ale fracțiilor proteice din plasma sanguină

Proteine ​​totaleadulți65-85 g / l
copii 1-3 ani55-85 g / l
Fracții proteice
Albumină50-70%30-50 g / l
α1-globulinele3-6%1-3 g / l
α2-globulinele9-15%6-10 g / l
p-globulinele8-18%7-11 g / l
y-globulinele15-25%8-16 g / l

Se pot observa fracții proteice normale în lichidul cefalorahidian și urină.

Caracteristici ale conținutului de proteine ​​din sânge la copii

La nou-născuți, conținutul de proteine ​​totale în serul sanguin este semnificativ mai mic decât la adulți și devine minim până la sfârșitul primei luni de viață (până la 48 g / l). Până în al doilea sau al treilea an de viață, proteina totală crește la nivelul adulților.

În primele luni de viață, concentrația fracțiilor globulinei este scăzută, ceea ce duce la o hiperalbuminemie relativă până la 66-76%. În perioada cuprinsă între a 2-a și a 12-a lună, concentrația de α2-globulinele depășesc temporar nivelul adulților.

Cantitatea de fibrinogen la naștere este mult mai mică decât la adulți (aproximativ 2,0 g / l), dar până la sfârșitul primei luni atinge norma normală (4,0 g / l).

Tipuri de proteinograme

În practica clinică, 10 tipuri de electroforegrame (proteinograme) corespunzătoare diferitelor afecțiuni patologice sunt izolate pentru ser.

Tipul de proteinogramă
Albumină
Fracții globuline
Exemple de boală
α1α2βγInflamație acută↓↓↑↑-↑Etapele inițiale ale pneumoniei, poliartritei acute, tuberculozei pulmonare exudative, bolilor infecțioase acute, sepsisului, infarctului miocardicInflamație cronică↓-↑↑-↑↑Etapele târzii ale pneumoniei, tuberculozei pulmonare cronice, endocarditei cronice, colecistitei, cistitei și pieliteiTulburări de filtrare renală-↑↑↓Nevroza lipoidă sau amiloidă, nefrită, nefroscleroză, toxicoza sarcinii, stadii terminale ale tuberculozei pulmonare, cașexieTumori maligne↑↑↑↑↑↑↑↑↑Neoplasme metastatice cu localizare diferită a tumorii primareHepatita↓--↑↑↑Consecințele afectării hepatice toxice, hepatitei, proceselor hemolitice, leucemiei, neoplasmelor maligne ale aparatului hematopoietic și limfatic, unele forme de poliartrită, dermatozăNecroză hepatică↓↓-↓↑↑↑Ciroza ficatului, forme severe de tuberculoză pulmonară inductivă, unele forme de poliartrită cronică și colagenozeIcter obstructiv↓-↑↑↑Icter obstructiv, icter cauzat de dezvoltarea cancerului biliar și a capului pancreaticα2-plasmacatoamele globulinei↓↓↑↑↓↓α2-plasmocitoamePlasmatoamele β-globuline↓↓↓↑↑↓β1-Plasmacytomas, β1-leucemia cu celule plasmatice și macroglobulinemia Waldenstromplasmacatoamele γ-globulinei↓↓↓↓↑↑γ-plasmacatoame, macroglobulinemie și unele reticuloze

Beta globuline împreună cu legarea și transferul răspunsului imun

Fraction-fracția globulinei (β1 + β2) include proteine ​​care, de asemenea, nu stau deoparte în rezolvarea problemelor semnificative:

  • Transferul de fier (Fe) - transferrina este implicată în acest lucru;
  • Legarea hemei Hb (hemopexin) și prevenirea îndepărtării acestuia din organism prin sistemul excretor (retragerea fierului prin rinichi);
  • Participarea la reacții imunologice (component complement), datorită căreia o parte din beta-globuline, împreună cu gama-globuline, sunt clasificate ca imunoglobuline;
  • Transportul colesterolului și fosfolipidelor (β-lipoproteine), ceea ce crește importanța acestor proteine ​​în implementarea metabolismului colesterolului în general și în dezvoltarea aterosclerozei - în special.

O creștere a concentrației de beta-globuline în sânge (plasmă, ser) este adesea observată în timpul sarcinii și, pe lângă hiperlipoproteinemia aterogenă, însoțește întotdeauna următoarea patologie:

  1. Boli oncologice maligne;
  2. Un proces tuberculos de anvergură localizat în plămâni;
  3. Hepatită infecțioasă;
  4. Icter obstructiv;
  5. IDA (anemie cu deficit de fier);
  6. Gammopatie monoclonală, mielom;
  7. Utilizarea hormonilor feminini steroizi (estrogen).

Conținutul de beta-globuline în sânge scade cu inflamație, infecții cu curs cronic, procese neoplazice, aport insuficient de proteine ​​în organism (înfometare) și pierderea acestora în boli ale tractului gastro-intestinal.

Concluzii succinte

Proteina totală din sânge nu este întotdeauna un indicator fiabil al modificărilor patologice din organism, prin urmare, în diagnosticul clinic de laborator, nu numai conținutul cantitativ al acestuia este important. Un parametru la fel de important este raportul dintre proteinele plasmatice, a căror modificare (disproteinemia) poate indica mai elocvent anumite încălcări, precum și stadiul lor, durata în timp și eficacitatea terapiei utilizate.

  • Dezvoltarea în organism a unei reacții inflamatorii acute cu necroză tisulară activează imediat răspunsul proteinelor din faza acută - α1 și α2-globuline, precum și alte proteine ​​în fază acută. O creștere a valorilor acestor indicatori este tipică pentru infecțiile acute cauzate de viruși, multe procese inflamatorii acute localizate în bronhii, plămâni, rinichi, inimă (infarct miocardic), precum și pentru tumori și leziuni ale țesutului traumatic, inclusiv cele obținute în timpul operațiilor chirurgicale;
  • γ-globulinele sunt crescute, dimpotrivă, în cursul cronic al bolilor (hepatită cronică activă, ciroză, artrită reumatoidă).

Afișează toate publicațiile etichetate cu:

Accesați secțiunea:

Boli de sânge, teste, sistem limfatic

Recomandările pentru cititorii VesselInfo sunt date de medici profesioniști cu studii superioare și experiență în activitatea de specialitate.

Unul dintre principalii autori ai site-ului va răspunde la întrebarea dvs..

Ce arată albumină într-un test de sânge biochimic? Cauzele albuminei ridicate și joase

Nivelurile albuminei de sânge sunt determinate prin analiza biochimică Indicatorii supraestimați sau subestimați ai substanței obținute prin fracționare indică un proces patologic în organism.

Albumina sau fracțiile proteice sunt cei mai frecventi indicatori studiați, deoarece substanța reflectă modul în care funcționează pe deplin ficatul pe sinteza proteinelor.

Fapt interesant: în termen de 2 zile, ficatul produce 15 grame de albumină, ceea ce beneficiază până la 20 de zile.

Albumină - ce este într-un test de sânge biochimic?

Albumina este principala proteină din sânge, reprezentând mai mult de jumătate (50 până la 65%) din cantitatea totală de plasmă. Este sintetizat de ficatul uman și este localizat în sângele periferic, limfa, lichidul cefalorahidian și lichidul interstițial. Durata de viață a albuminei durează 15-20 de zile. Compusul proteic are o greutate moleculară mică, deși fracțiunea proteinelor plasmatice rezervează peste 600 de soiuri de aminoacizi.

Conform rezultatelor unui test biochimic de sânge și a conținutului de albumină în serul din sânge, medicul diagnostică activitatea rinichilor și a ficatului. O scădere a concentrației compusului proteic indică prezența reumatismului și a tumorilor maligne.

Albuminele sunt cele mai importante elemente din serul sanguin, datorită cărora se desfășoară activitatea completă a organismului..

Proteinele circulă cu fluxul sanguin și îndeplinesc următoarele funcții:

  • cea mai importantă funcție a fracției proteice este legătura și transportul diferitelor substanțe - hormoni, acizi, grăsimi, bilirubină, calciu, compuși tisulari.
  • Este responsabil de menținerea presiunii în plasma sanguină, datorită căreia lichidul nu provoacă umflare, nu pătrunde în țesutul conjunctiv și muscular.
  • Scopul de rezervă este păstrarea elementelor proteice. Moleculele de albumină sunt responsabile pentru conservarea aminoacizilor necesară pentru buna funcționare a organismului. În timpul postului prelungit, depozitele de aminoacizi sunt epuizate.

Atenţie! Nu ignorați sfaturile medicale cu privire la analiza biochimică. Datorită biochimiei sângelui, sunt diagnosticate patologii asociate fluctuațiilor de albumină. Livrarea la timp a analizei ajută la prevenirea dezvoltării patologiei și la numirea unui tratament eficient.

Albumina: norma în sânge

Normele fracției de albumină din sânge variază între 35 și 33 g / l, care este mult mai mare decât conținutul de gamma globulină (8,0 - 12,0 - 17,0 g / l) și fibrinogen (2,0 - 4,0 g / l) l), iar în serul fibvinogen din sânge este dificil de observat.

Normele proteice sunt stabilite în funcție de categoria de vârstă a persoanelor. La trecerea analizei, nivelurile plasmatice normale la bărbați și femei sunt aceleași, astfel încât medicul se bazează pe norma de albumină, în funcție de vârsta pacientului.

Mai jos sunt prezentate normele de sânge în funcție de categoria de vârstă a pacienților:

  1. Bebeluși de la naștere până la 3 ani - 25 - 50 g / l;
  2. Copii între 3 și 14 ani - 38 - 54 g / l;
  3. 14 - 60 ani - 33 - 55 g / l;
  4. Persoanele în vârstă de peste 60 de ani - 34 - 48 g / l.

Este demn de remarcat faptul că: la persoanele cu vârste mature, se observă o scădere a nivelului de albumină în sânge.

Tabelul normelor în funcție de vârstă

VârstăAlbumină, g / lα1, g / lα2, g / lβ, g / lγ, g / l
De la 0 la 7 zile32,5 - 40,71.2 - 4.26.8 - 11.24,5 - 6,73,5 - 8,5
De la 1 săptămână la un an33,6 - 42,01,24 - 4.37.1 - 11.54.6 - 6.93.3 - 8.8
De la 1 an la 5 ani33,6 - 43,02.0 - 4.67.0 - 13.04.8 - 8.55.2 - 10.2
5 - 8 ani37,0 - 47,12.0 - 4.28.0 - 11.15.3 - 8.15.3 - 11.8
De la 8 la 11 ani40,6 - 45,62.2 - 3.97.5 - 10.34.9 - 7.16.0 - 12.2
11 - 21 ani38,9 - 46,02.3 - 5.37.3 - 10.56,0 - 9,07.3 - 14.3
După 21 de ani40,2 - 50,62.1 - 3.55.1 - 8.56,0 - 9,48.1 - 13.0

Norma albuminei în sângele femeilor

Examinând un test biochimic de sânge al unei femei însărcinate, se observă o scădere a concentrației de proteine ​​plasmatice. Norma conținutului de albumină în timpul gestației, în timpul alăptării este de 30 -34 g / l.

După naștere și după alăptare, nivelul compușilor proteici din corpul feminin se normalizează la valorile obișnuite.

Informații importante! O creștere sau o scădere a albuminei se datorează factorilor externi și interni și indică un proces patogen în corpul feminin.

Uneori, lipsa proteinei este cauzată de caracteristicile fiziologice, deoarece proteinele sunt secretate în corpul unei viitoare mame și intră în făt. O dietă echilibrată, odihnă bună contribuie la normalizarea albuminei la o femeie însărcinată.

Norma albuminei în sânge la bărbați

Nivelul normal de albumină la bărbații de vârstă mijlocie este de 33 - 55 g / l.

Albumină normală la copii

Indicatorii copiilor depind, de asemenea, de vârstă și cu cât copilul este mai mic, cu atât este mai scăzut conținutul de albumină în sânge:

  • 0 - 7 zile - 32,5 - 40,7 g / l;
  • 7 zile - 12 luni - 33,6 - 42,0 g / l;
  • 1 an - 5 ani - 33,6 - 43,0 g / l;
  • 5 - 8 ani - 37,0 - 47,1 g / l;
  • 8 - 11 ani - 40,6 - 45,6 g / l;
  • 11 ani - 21 ani - 38,9 - 46 g / l.

La băieți și fete peste 21 de ani, concentrația compusului proteic din sânge variază între 40,2 - 50,6 g / l.

Atenţie! Valorile de referință din analiza predată în diferite laboratoare sunt diferite. Dacă există îndoieli ca urmare a unui test biochimic, se propune preluarea sângelui într-o altă instituție medicală.

Norma fracțiilor proteice din serul sanguin

Fracții de proteine ​​plasmaticeNormă, g / lRaportul grupurilor,%
Proteine ​​totale65 - 85
Albumină35 - 5554 - 65
α1 (alfa-1) -globuline1,4 - 3,005/02/2018
α2 (alfa-2) - globuline5.6 - 9.107/01/2013
β (beta) -globuline5.4 - 9.108/01/2015
γ (gamma) -globuline8.1 - 12.012/01/2022
Fibrinogen *2.0 - 4.0

Dacă albumina este crescută în sânge - ce înseamnă?

Dacă, potrivit rezultatelor biochimiei, se observă o creștere a nivelului de albumină, se observă hiperalbuminemie, ceea ce indică cel mai des deshidratarea (deshidratarea) organismului.

Atacurile frecvente de vărsături, diaree prelungită contribuie la o scădere patologică a lichidului din organism. Aceasta provoacă îngroșarea sângelui și afectează negativ sănătatea..

O altă cauză a nivelului ridicat de proteine ​​este suprasolicitarea severă..

Nivelurile crescute ale albuminei sunt rareori diagnosticate..

Dar când instalați hiperalbuminemie, sunt diagnosticate următoarele boli:

  • lezarea tractului gastro-intestinal cu colera vibrio;
  • boli infecțioase;
  • obstructie intestinala;
  • lupus eritematos sistemic;
  • plasmocitom;
  • artrita reumatoida;
  • pielonefrită;
  • Diabet;
  • hepatită, ciroză;
  • deteriorarea chimică, termică sau a radiațiilor la nivelul pielii;
  • utilizarea pe termen lung a medicamentelor puternice - glucocorticosteroizi sau bromsulfaleină.

Pentru a scădea proteina, se recomandă respectarea anumitor metode non-medicamentoase:

  • aderarea la o dietă cu alimente scăzute de calorii, evitați alimentele bogate în proteine ​​și carbohidrați, concentrați-vă pe mâncarea gătită, fiartă, la aburi, cu excepția alimentelor prăjite, sărate, condimentate;
  • refuza să bei alcool, deoarece un rinichi afectat de alcool nu este capabil să producă sinteza și absorbția completă a proteinelor;
  • opriți fumatul - fumătorii mari crește riscul de a dezvolta hipertensiune arterială, ceea ce afectează conținutul excesiv de albumină din sânge. Experții recomandă renunțarea treptată la fumat, în caz contrar este posibilă o complicație a afecțiunii;
  • bea multe lichide - cel puțin 2 litri pe zi pentru a evita deshidratarea și formarea cheagurilor de sânge.

În absența îmbunătățirilor analizei, medicul prescrie utilizarea medicamentelor folosind medicamente din grupul de inhibitori sau medicamente care accelerează reglarea sintezei de colesterol în organism.

Albumină scăzută: Cauze

Odată cu scăderea conținutului de albumină și atingerea a 25-30 g / l, se observă hipoalbuminemie.

Concentrația redusă de proteine ​​indică condiții precum:

  • proces malign în organism;
  • boală inflamatorie a rinichilor - nefropatie diabetică, sindrom nefrotic;
  • boli ale sistemului digestiv;
  • leucemie, sepsis sanguin;
  • disfuncții ale sistemului cardiovascular;
  • tulburări funcționale ale ficatului - atrofie, ciroză, hepatită;
  • deteriorarea țesutului conjunctiv;
  • prezența rănilor grave, arsurilor;
  • conținut excesiv de apă în organism;
  • edem pulmonar;
  • pierderi de sânge severe, transfuzie de înlocuitori de sânge;
  • patologii genetice datorită cărora nivelul albuminei este redus;
  • Postul prelungit cauzat de dietele cu conținut redus de proteine ​​și dezechilibrate.

Alte motive care scad nivelul albuminelor sunt:

  • luarea anumitor medicamente, în special în caz de supradozaj;
  • abuzul de alcool și tutun.

Cu niveluri ridicate de albumină, nu vă panicați și nu căutați în voi boli.

Valorile reduse ale proteinei în analiza biochimică apar datorită aportului de medicamente care conțin estrogen, înfometării și folosirii glucocorticosteroizilor.

După ce ați obținut rezultatele, consultați medicul pentru teste suplimentare..

Cum să crească albumina de sânge?

Cel mai simplu mod de a crește concentrația de albumină este de a consuma zilnic alimente bogate în proteine, grăsimi și fibre:

  • ouă
  • produse lactate și lactate;
  • pui;
  • ovaz;
  • pește, fructe de mare;
  • nuci și lipide;
  • fructe si legume.

Este recomandabil să coordonați regimul nutrițional cu medicul dumneavoastră.

Hipoalbuminemia este adesea asociată cu funcția anormală a ficatului, așa că medicii sfătuiesc să excludă din dietă:

  • sărat, afumat, prăjit, picant;
  • alcool.

De asemenea, este important să tratați infecțiile, să începeți lupta împotriva obezității, să nu abuzați de medicamente fără a prescrie un specialist.

O altă metodă de creștere a conținutului de proteine ​​este utilizarea ceaiului hepatic. Colecția de plante ajută la normalizarea ficatului, curăță organismul de toxine și toxine, îmbunătățind starea generală a pacientului.

Băutura are un minim de contraindicații, cu excepția intoleranței individuale și a prezenței pietrelor în vezica biliară, dar este recomandabil să vă consultați medicul înainte de utilizare.

În fotografie: ceai fito ficat

Cu hipoalbuminemia, medicamentul Albumin este prescris. Medicamentul se administrează prin jet intravenos și infuzie de picurare. Doza depinde de indicațiile individuale, vârsta și poziția pacientului - uneori Albumina este utilizată pentru a trata femeile însărcinate.

În fotografie: medicamentul Albumin uman, 20%, 50 ml.

Referinţă! Medicamentul are contraindicații și o serie de reacții adverse, astfel încât nu vă puteți auto-medicate.

Pregătirea testului

Un test biochimic de sânge se efectuează dimineața pe stomacul gol. Cu 12 ore înainte de prelevarea de sânge dintr-o venă, se recomandă excluderea alimentelor prăjite, sărate, afumate din dietă.

Este indicat să evitați situațiile stresante, stresul și sportul.

Notă! Dacă vă angajați în activități sportive, înainte de a face analiza, acest lucru dă un rezultat fals sau ajută la creșterea nivelului de albumină.

Albumine și Globuline

Clasificarea proteinelor se bazează pe caracteristicile lor fizico-chimice și chimice. Proteinele sunt clasificate după mai multe criterii..

1. După structură

Prin structura chimică a moleculelor, toate proteinele sunt împărțite în simple și complexe.

Proteinele simple (proteine) constau doar din aminoacizi.

Proteinele complexe (proteide) sunt compuse din proteine ​​globulare și o componentă non-proteică. Partea neproteinică a proteinei complexe se numește grupa protetică.

Grupul protetic poate fi reprezentat de compuși de natură chimică diversă. În funcție de structura și proprietățile sale, proteinele complexe sunt împărțite în:

  • cromoproteine ​​- conțin o componentă colorată ca parte neproteinică (hemoglobină, mioglobină, citocromuri, clorofilă);
  • glicoproteine ​​- conțin carbohidrați;
  • nucleoproteine ​​- conțin acizi nucleici;
  • lipoproteine ​​- conțin lipide;
  • fosfoproteine ​​- conțin restul de acid fosforic;
  • metaloproteine ​​- conțin metale complexate.

Veverițe simple

Proteinele simple includ albumina, globulina, protamina, histona, prolamina, glutelina, proteininoizii.

Albuminele și globulinele sunt proteine ​​care se găsesc în toate țesuturile. Serul din sânge este cel mai bogat în aceste proteine. Albumina reprezintă mai mult de jumătate din proteinele plasmatice din sânge..

Albumină

Albumină - constituie cea mai mare parte a proteinelor țesuturilor animale și vegetale. Albuminele sunt proteine ​​globulare.

Albuminele sunt proteine ​​cu o greutate moleculară relativ mică de 25000-70000, au un caracter acid pronunțat, deoarece conțin o cantitate mare de acizi aspartici și glutamici.

Se dizolvă în apă pură și soluții diluate de acizi, alcaline și săruri. Din soluții apoase, albumina precipită cu sulfat de amoniu numai atunci când soluția este complet saturată, deoarece acestea sunt proteine ​​puternic hidratate.

Când fierb, se coagulează și se precipită sub formă de fulgi groși de proteine ​​denaturate. Formarea spumei în lapte, îngroșarea conținutului ouălor în timpul gătitului se datorează denaturării albuminei. Spuma formată în timpul gătitului fructelor și legumelor, constă parțial din albumine de plante ondulate.

Albuminele sunt proteine ​​de origine preponderent animală. Acestea includ albumină serică, lactalbumină din lapte, ovalbumină albă de ou, mioalbumină a mușchiului animal și grâu, secară și leucosină de orz, hrișcă și legumene de soia, ricin de fasole de ricin..

Albuminii îndeplinesc funcții nutriționale, de transport și de neutralizare în organism.

O proprietate caracteristică a albuminei este capacitatea lor mare de adsorbție. Adsorb moleculele polare și nonpolare, jucând un rol de transport.

Transporta hormoni, colesterol, bilirubina, medicamente, ioni de calciu.

Albuminele leagă compuși toxici - alcaloizi, metale grele, bilirubină.

Datorită hidrofilicității ridicate, dimensiunilor mici ale moleculelor, o concentrație semnificativă de albumină joacă un rol important în menținerea presiunii osmotice a sângelui. Albuminele asigură 80% presiune osmotică din toate celelalte proteine ​​din zer.

Albumina este sintetizată în principal în ficat și este actualizată rapid..

globulinele

Globulinele sunt un grup larg răspândit de proteine ​​globulare, de obicei asociate cu albumina. Globulinele au o greutate moleculară mai mare decât albumina. Globuline proteine ​​ușor acide sau neutre.

Globulinele sunt solubile în soluții saline slabe, insolubile în apă distilată și precipită la 50% sau mai mult din soluțiile saturate cu sulfat de amoniu, se coagulează atunci când sunt încălzite.

Globulinele includ ser, lapte, ou, mușchi și alte globuline..

Există multe globuline în alimente. Mazarea conține proteine ​​leguminoase, soia conține glicifină, semințele de fasole conțin fazolină, cartoful conține tuberină, fibrinogen în sânge, lactoglobulină în lapte, globulină din ouă în ouă și cânepă în edestină.

Globulinele din organism îndeplinesc funcții nutritive, de protecție și de transport.

Globulinele transportă colesterolul din sânge, fosfolipide, trigliceride, ioni de fier (Fe 2+), cupru (Cu 2+) și vitamina B în sânge.12. În lapte, lactoglobuline și lactalbumine îndeplinesc, de asemenea, o funcție de transport.

Globulinele sunt produse de ficat și sistemul imunitar..

protamina

Protaminele sunt proteine ​​nucleare încărcate pozitiv cu greutate moleculară mică, cu proprietăți de bază pronunțate (proteine ​​alcaline), cu o greutate moleculară mică de 4000–12000, conțin arginină 60-85%.

Protaminele sunt o parte integrantă a multor proteine ​​complexe importante (nucleoproteine) care alcătuiesc nuclee celulare. În nucleele celulelor, acestea sunt complexe cu ADN-ul.

Protaminele se dizolvă bine în apă, în medii acide și neutre și se precipită în medii alcaline, nu se precipită atunci când este fiert.

Protaminele se găsesc în nucleele spermei la pești. Fracția principală de proteine ​​în spermatozoizii maturi de pește.

Protaminele se găsesc în materialul seminal al unor specii de pește (salmin - somon, klupeină - hering), macrou - macrou.

Execută în principal funcție structurală, prin urmare, sunt prezente în celulele care nu sunt capabile de diviziune.

histone

Histonele sunt proteine ​​cu greutate moleculară mică (11000–22000) cu o structură terțiară, au proprietăți de bază (alcaline) pronunțate, deoarece bogat în arginină și lizină.

Histonele sunt conținute în nucleele celulelor organismelor superioare în combinație cu acizii nucleici, formând nucleoproteine.

Histonele joacă un rol important în reglarea activității genice. Acestea sunt proteine ​​cromozomiale, ele fac parte din structura cromatinei. În celule, histonele încărcate pozitiv sunt asociate cu ADN-ul încărcat negativ în cromatină. Histonele din cromatină formează coloana vertebrală pe care se înfășoară molecula de ADN.

Acestea sunt proteine ​​foarte stabile ale căror molecule pot persista de-a lungul vieții celulei..

Histonele sunt sub formă de nucleoproteine ​​în globulele albe și bile roșii din sânge (hemoglobină).

Histonele sunt în proprietăți apropiate de protaminele, solubile în apă și acizi diluate, insolubile în amoniac apos și nu se coagulează atunci când sunt încălzite. Moleculele histonice sunt polare, foarte hidrofile, astfel încât cu greu pot fi sărate din soluții..

Principalele funcții ale histonelor sunt structurale și de reglementare.

Structurale - histonele sunt implicate în stabilizarea structurii spațiale a ADN-ului și, prin urmare, cromatină, cromozomi și nucleozomi.

Regulator - este capacitatea de a bloca transferul informațiilor genetice de la ADN la ARN.

prolamine

Prolaminele - proteine ​​de origine vegetală, se găsesc în glutenul semințelor plantelor de cereale, unde acționează ca proteine ​​de stocare. Acestea includ o cantitate mare de acid glutamic și prolină (de unde și numele de prolamină).

Prolaminele aproape că nu conțin glicină și lizină, ceea ce face ca valoarea lor nutritivă să fie scăzută.

O caracteristică caracteristică a prolaminelor este că acestea sunt insolubile în apă, soluții de sare, alcaline, ușor solubile în soluție de etanol 60-80% (aceasta se datorează prezenței unei cantități mari de aminoacid nepolar prolină), în timp ce toate celelalte proteine ​​denaturează și precipită. precipitat.

Acestea includ gliadina (o proteină de grâu, secară), hordeină (o proteină de orz), zeină (o proteină de porumb), venină (ovăz alb), edestină (proteină de cânepă).

Prolaminele sunt practic absente în leguminoase și semințe oleaginoase.

gluteline

Glutelinele sunt proteine ​​pe bază de plante care au conținut ridicat de aminoacizi și acid glutamic.

Glutelinele joacă un rol important în alimentația umană, deoarece valoarea lor nutritivă este ridicată. Sunt prezente în semințele de cereale împreună cu prolaminele..

Glutelinele sunt intermediare între prolamine și globuline.

Glutelinele sunt solubile în acizi diluati și alcaline, insolubile în apă, alcool și soluții saline diluate.

Reprezentanții acestei clase de proteine ​​simple sunt orizenina (proteina de orez), glutelina (proteina de porumb) și glutenina (proteina de grâu).

În orez, 80% din proteine ​​sunt gluteline (oryzenina), ceea ce poate explica conținutul ridicat de lizină din proteina din boabe de orez.

Aceste proteine ​​nu formează gluten în făina de secară, datorită diferenței calitative dintre proteinele de secară și grâu.

Proteinoids

Proteinoizii sunt proteine ​​fibrilare, moleculele lor formează complexe filiforme multimoleculare - fibrilele.

Proteinoizii - proteine ​​de origine animală, sunt bogate în glicină, prolină, cistină. Pot avea structuri terțiare și cuaternare..

Proteinoide - proteine ​​ale țesuturilor de susținere (oase, cartilaj, tendoane, ligamente). Sunt reprezentate de colagen, elastină și cheratină.

Proteinoidele nu sunt solubile în apă, soluție salină, acizi diluate și alcaline. Majoritatea animalelor și oamenilor nu digerează în tractul gastro-intestinal și, prin urmare, nu pot îndeplini o funcție nutritivă. Cu toate acestea, unii artropodi s-au adaptat pentru a se hrăni cu proteine ​​fibrilare ale pielii, pene de păsări și lână (de exemplu, molii).

Proteinoizii includ colagenul - proteina principală a pielii, oasele și cartilajul, elastina - proteina tendoanelor și țesutului conjunctiv, keratina - proteină de păr, lână, copite, coarne și fibroină de mătase.

colagenul

Colagenul este proteina principală a țesutului conjunctiv al animalelor și oamenilor, constând din trei șuvițe proteice răsucite într-o spirală. Colagenul protejează țesuturile de influențele mecanice, menținând rezistența pielii.

Colagenul - o proteină distribuită pe scară largă în organism, constituie aproximativ o treime din toate proteinele corpului. Peste 80% din totalul colagenului din corp se găsește în substanța intercelulară a țesutului conjunctiv al pielii, oaselor, ligamentelor, tendoanelor și cartilajului. Aceste țesături au o alungire redusă și rezistență ridicată..

Caracteristicile compoziției de aminoacizi a colagenului includ, în primul rând, conținutul ridicat de glicină și prolină. Lanțurile polipeptidice de colagen conțin aproximativ 1000 de aminoacizi.

Colagenul, încălzit mult timp în apă la 56-100 0 С, trece în clei solubil sau glutină (gelatină), care se răcește și formează jeleu atunci când este răcit. Gătirea mâncărurilor gelificate se bazează pe această proprietate a gelatinei..

elastina

Elastina este proteina principală a fibrelor elastice, care se găsesc în cantități mari în substanța intercelulară a țesuturilor, cum ar fi pielea, pereții vaselor de sânge, ligamentele și plămânii. Aceste țesături au proprietăți foarte importante: se pot întinde de mai multe ori în comparație cu lungimea inițială, păstrând în același timp o rezistență mare la tracțiune și pot reveni la starea inițială după descărcare.

Elasticitatea este asociată cu prezența în elastină a unui număr mare de legături încrucișate cu participarea aminoacidului lizină.

Elastina este insolubilă în apă, nu este capabilă să se umfle. Compoziția elastinei conține numeroși aminoacizi hidrofobi - glicină, valină, alanină, leucină, prolină.

cheratină

Keratinele sunt o familie de proteine ​​fibrilare cu rezistență mecanică, care este în al doilea rând doar pentru chitină printre materialele de origine biologică.

Părul (părul), unghiile, penele, ace, ghearele, coarnele și copitele animalelor constau în principal din cheratină.

Keratinele pot avea o structură α și o structură β.

α-Keratina este o proteină structurală construită în principal sub forma unei helice α.

În α-keratine, trei α-elice se combină într-un supercoil. Moleculele Α-keratină sunt orientate în paralel și sunt conectate prin legături disulfură (conțin multă cisteină), ceea ce conferă rezistență structurii.

Un exemplu de β-keratină este fibroina de mătase.

Keratinele nu sunt solubile în soluții de săruri, acizi, alcaline. Greutatea lor moleculară este foarte mare..

Fibroină de mătase

Fibroina de mătase este o proteină fibrilară secretată de arahnide și de unele insecte și constituie baza gâzelor și coconelor de insecte, în special viermele de mătase.

Structura sa β constă din catene polipeptidice antiparalele legate între ele prin legături de hidrogen. Fibroina constă în principal din glicină, alanină, serină, tirozină.

Proteine ​​complexe

phosphoproteins

Fosfoproteinele sunt proteine ​​complexe a căror grupă protetică este restul de acid fosforic. Se leagă de lanțul peptidic prin reziduurile de tirozină, serină și treonină, adică. acei aminoacizi care conțin o grupare OH.

Proteinele acestei clase includ:

  • lapte de cazeină, în care conținutul de acid fosforic atinge 1%;
  • vitellina, vitellinina și fosvitina izolate de gălbenușul de pui;
  • ovalbumină descoperită în proteina de ouă de pui;
  • Ihtulina găsită în ouăle de pește și care joacă un rol important în dezvoltarea embrionilor de pește.

Rolul biologic al fosfoproteinelor este acela că acestea sunt substanțe nutritive esențiale pentru organismele în creștere..

Fosfoproteinele sunt o sursă valoroasă de energie și material plastic pentru dezvoltarea embrionului și creșterea și dezvoltarea ulterioară a organismului.

De exemplu, laptele de cazeină (cazeogen) conține toți aminoacizii esențiali și acidul fosforic. De asemenea, conține ioni de calciu..

Fosforul și calciul sunt necesare de către organismul în creștere în cantități mari pentru a forma scheletul.

glicoproteine

Glicoproteinele (glicoconjugate) sunt proteine ​​complexe care conțin o componentă carbohidrată ca grup protetic.

În unele glicoproteine, fragmentul de carbohidrați este legat slab de proteină și poate fi ușor separat de aceasta. Grupurile protetice ale anumitor glicoproteine ​​pot apărea în țesuturi și în stare liberă.

Glicoproteinele sunt răspândite în natură. Se găsesc în secrete (salivă etc.), ca parte a membranelor celulare, pereților celulari, substanței intercelulare, țesutului conjunctiv. Multe enzime și proteine ​​de transport sunt glicoproteinele..

Glicoproteinele sunt împărțite în glicoproteine ​​adevărate și proteoglicane..

Glicoproteine ​​adevărate

Porțiunea de carbohidrați a glicoproteinelor este reprezentată de mici heteropolizaharide sau oligozaharide cu o structură neregulată și conține manoză, galactoză, glucoză și aminoacizii derivați ai acestora. Proteina din ele reprezintă 80-85% din masa macromoleculei.

Glicoproteinele sunt caracterizate printr-o legătură glicozidică covalentă. O legătură N-glicozidică apare între componenta carbohidratului și grupul amidă de asparagină din proteine. De exemplu, în imunoglobuline, enzime și hormoni).

Legătură O-glicozidică - o monosacharidă este asociată cu grupul OH al serinei sau treoninei (în mucine) și uneori cu grupul OH de hidroxilizină sau hidroxiprolină (colageni).

Glicoproteinele tipice includ majoritatea hormonilor proteici secretați în fluidele corpului organismului, proteine ​​complexe de membrană, toți anticorpii (imunoglobuline), proteine ​​plasmatice, lapte, interferoni, grupe de sânge.

Funcțiile glicoproteinei

  1. Structurala - colagen, elastina.
  2. Protectiv - anticorpi (imunoglobuline), interferon, factori de coagulare a sângelui (protrombină, fibrinogen).
  3. Receptor - atașarea unui efector duce la o modificare a conformației proteinei receptorului, care provoacă un răspuns intracelular.
  4. Hormonal - hormoni gonadotropi, adrenocorticotropi și tirotropi.
  5. Enzimatic - enzime: colinesterază, nuclează.
  6. Transport - transferul substanțelor în sânge și prin membrane (transferrină, transcortină, albumină, Na +, K + -ATPase).

Un grup special de glicoproteine ​​este format din proteoglicani, în care predomină componenta carbohidrat și reprezintă 90% sau mai mult. Mai mult, aceste substanțe sunt mai similare în proprietățile lor cu polizaharidele decât cu proteinele.

Grupul protetic de proteoglicani este reprezentat de heteropolizaharide având o structură regulată.

Porțiunea de carbohidrați, similar cu glicoproteinele, se leagă de proteine ​​prin resturile de serină și asparagină.

Fragmentele de carbohidrati sporesc proprietățile hidrofile ale proteinei datorită numărului mare de grupări OH și grupări acide. Lanțurile acestora din urmă nu sunt suficient de flexibile și tind să accepte conformația unui încurcător aleatoriu foarte liber, ocupând o cantitate imensă.

Fiind hidrofile, ele atrag multă apă și formează geluri hidratate chiar și în concentrații mici. O abilitate similară creează în spațiul extracelular - turgor.

Proteoglicanii reprezintă substanța principală a matricei intercelulare (spațiul intercelular).

Proteoglicanii cu matrice cartilaginoasă conțin acid hialuronic, care formează un gel gelatinos care acționează ca un amortizor în cartilajul și suprafețele articulare.

În funcție, proteoglicanii sunt importanți pentru spațiul intercelular, în special țesutul conjunctiv în care sunt imersate fibrele de colagen. Au structura arborelui, în centru este acidul hialuronic.

pentru că moleculele lor sunt hidrofile, creează o matrice asemănătoare cu jeleu și umplu spațiul dintre celule, fiind un obstacol pentru molecule mari și microorganisme.

Diferiți proteoglicani sunt prezenți în matricea intercelulară. Printre ele există și foarte mari - de exemplu, agrekan și pui de somn.

În spațiul intercelular există și un întreg set de așa-numitele mici proteoglicane, care sunt distribuite pe scară largă în diferite tipuri de țesut conjunctiv și îndeplinesc diverse funcții acolo.

Conform raportului dintre părțile proteice și carbohidrați, glicoproteinele sunt împărțite în neutre și acide.

Glicoproteinele neutre includ albusul de ou (ovalbumină), glicoproteinele plasmatice, proteina tiroidiană (tiroglobulina).

Glicoproteinele acide includ mucine și mucoide.

Mucinele sunt baza mucusului corpului (salivă, suc gastric și intestinal). Faceți o funcție de protecție - protejați pereții tubului digestiv de deteriorarea mecanică și chimică. Mucinele sunt rezistente la enzimele care hidrolizează proteinele.

Mukoidele sunt proteine ​​ale lichidului sinovial al articulațiilor, cartilajului, fluidului globului ocular. Execută o funcție de protecție, sunt un lubrifiant în aparatul de mișcare.

Compoziția acidului glicoproteinelor include acidul uronic, care ia parte la neutralizarea bilirubinei și a medicamentelor.

nucleoproteine

Nucleoproteinele (DNP și RNP) sunt proteine ​​complexe ai căror acizi nucleici (ARN și ADN) sunt grupul protetic.

2 tipuri de nucleoproteine ​​au fost descoperite în natură - dezoxiribonucleoproteine ​​(DNPs) - complexe proteice cu acid dezoxiribonucleic (ADN) și ribonucleoproteine ​​(RNP) - complexe proteice cu acid ribonucleic (ARN).

DND-urile sunt localizate predominant în nucleu, mitocondrii și RNP-urile sunt localizate în citoplasmă, iar RNP-uri cu greutate moleculară mare au fost, de asemenea, găsite în nucleu (nucleol).

Două tipuri de acizi nucleici se disting în funcție de pentoza care face parte din ei - acid ribonucleic (ARN), dacă conține riboză și acid dezoxiribonucleic (ADN), dacă conține dezoxiriboză.

Diferențele dintre ARN și ADN

  • numărul de lanțuri: în ARN, o lanț, în ADN, două lanțuri;
  • dimensiuni: ADN-ul este mult mai mare;
  • localizare în celulă: ADN-ul se află în nucleu, aproape tot ARN-ul se află în afara nucleului;
  • tip de monosacharide: în ADN - dezoxiriboză, în ARN - riboză;
  • baze azotate: timină în ADN, uracil în ARN;
  • funcție: ADN-ul este responsabil pentru stocarea informațiilor ereditare, ARN - pentru implementarea acesteia.

ADN-ul este concentrat predominant în nucleul celulelor ca parte a cromozomilor, mitocondriilor și cloroplastelor..

Depozitarea, reproducerea și moștenirea materialului genetic, expresia genelor.

Există trei tipuri principale de ARN:

  • matricea (informațională) - ARNm (mARN) este conținută în nucleu și citoplasmă.
  • transport - ARNt se găsește în principal în citoplasma celulei.
  • ribozomal - ARNr este o parte esențială a ribozomului.

ARNm (mRNA) - citește informații de pe site-ul ADN despre structura primară a proteinei și transportă aceste informații către ribozomi (transportă informații de la nucleu la citoplasmă).

ARNt - transportă aminoacizii la locul sintezei proteice (de la citoplasmă la ribozomi).

ARNr - face parte din ribozomi (cadrul ribozomilor este construit din el), participă la sinteza lanțului proteic (polipeptidic).

ARN în unele virusuri este un purtător de informații genetice în loc de ADN.

Film video „Acizii nucleici în biosinteza proteinelor”

lipoproteinele

Lipoproteinele sunt proteine ​​complexe, a căror grupare protetică este reprezentată de orice lipidă.

Lipidele joacă un rol important în corpul uman. Se găsesc în toate celulele și țesuturile și sunt implicați în multe procese metabolice..

Ele formează baza structurală a tuturor membranelor biologice, în stare liberă, sunt prezente în principal în plasma sanguină și limfă..

Lipoproteine ​​plasmatice, solubile în ser în apă. Lipoproteinele pereților membranei celulare, fibrele nervoase sunt insolubile în apă.

Compoziția lipoproteinelor poate include simultan trigliceride, acizi grași, grăsimi neutre, fosfolipide și colesterol (colesterol).

Toate tipurile de lipoproteine ​​au o structură similară: un miez hidrofob și un strat hidrofil la suprafață. Stratul hidrofil este format din proteine ​​(apoproteine), fosfolipide și colesterol. Triacilglicerolii (TAG) și esterii colesterolului constituie miezul hidrofob.

Grupele hidrofile ale acestor molecule sunt orientate către faza apoasă, iar părțile hidrofobe către miezul hidrofob al lipoproteinei, în care lipidele transportate.

Lipidele nu se dizolvă în apă, deci nu pot fi transportate prin sânge în forma sa pură. Prin urmare, pentru transportul lipidelor prin sânge în organism, se formează complexe lipidice cu proteine ​​- lipoproteine.

Următoarele tipuri de lipoproteine ​​sunt sintetizate în organism: chomomicroni (ChM), lipoproteine ​​cu densitate foarte mică (VLDL), lipoproteine ​​cu densitate intermediară (VLDL), lipoproteine ​​cu densitate mică (LDL) și lipoproteine ​​cu densitate înaltă (HDL).

Fiecare tip de LP este format în țesuturi diferite și transportă anumite lipide..

Funcția comună a tuturor lipoproteinelor este transportul lipidelor.

Lipoproteinele sunt foarte solubile în sânge, deoarece au dimensiuni mici și au o încărcare negativă la suprafață. Unele lipoproteine ​​trec cu ușurință prin pereții capilarelor vaselor de sânge și livrează lipide în celule..

Dimensiunea mare a chilomicronilor nu le permite să pătrundă prin pereții capilarelor, astfel încât din celulele intestinale intră mai întâi în sistemul limfatic și apoi intră în fluxul sanguin prin canalul toracic principal împreună cu limfa..

Lipoproteinele cu densitate foarte mică și mică determină ateroscleroza cu o creștere a concentrației lor în sânge.

Odată cu transportul lipidic afectat și metabolismul lipidic, potențialul energetic al organismului scade, transmiterea impulsurilor nervoase se agravează, iar rata reacțiilor enzimatice scade. Fără participarea lipoproteinelor, transportul vitaminelor solubile în grăsimi este imposibil: vitamine din grupele A, E, K, D.

Chromoproteins

Cromoproteinele („proteine ​​colorate”) sunt proteine ​​complexe care conțin o componentă colorată ca grup protetic.

Cromoproteinele sunt implicate în procese vitale precum fotosinteza, respirația, transportul de oxigen și dioxid de carbon, reacții redox, percepția luminii și a culorii etc..

În funcție de structura lor, se disting hemoproteine, flavoproteine, rodopsină.

Hemoproteine ​​(roșii) - proteine ​​complexe, al căror grup protetic este heme.

Grupul de hemoproteine ​​include hemoglobină, mioglobină, proteine ​​care conțin clorofilă și enzime (citocromuri, catalază și peroxidază). Toate conțin porfirine de fier (sau magneziu) ca o componentă non-proteică, ci proteine ​​de compoziție și structură diferite și îndeplinesc o varietate de funcții biologice.

Clorofila (porfirina de magneziu) împreună cu proteina asigură activitate fotosintetică a plantelor, catalizând descompunerea unei molecule de apă în hidrogen și oxigen (absorbția energiei solare). Hemoproteinele (porfirine de fier), dimpotrivă, catalizează reacția opusă - formarea unei molecule de apă asociate cu eliberarea de energie.

Hemoglobina - componenta principală a globulelor roșii și principalul pigment respirator, asigură transferul de oxigen (O2) de la plămâni la țesut și dioxid de carbon (CO2) de la țesuturi la plămâni. Susține echilibrul de sânge acido-bazic.

În hemoglobină, componenta proteică este reprezentată de globină, iar componenta non-proteică este heme - pigment. Ionul de fier este situat în centrul pigmentului heme, ceea ce conferă sângelui o culoare roșie caracteristică. Hema este reprezentată de porfirină, formată din 4 inele pirolice. Fiecare dintre cele 4 molecule heme este „învelită” într-un lanț polipeptidic.

Haem este o grupare protetică din mioglobină, catalază, peroxidază și citocrome. Haem se găsește și în hemoproteinele plantelor și este implicat în fotosinteză..

Mioglobina (proteina musculară) este o mică proteină globulară, molecula sa constând dintr-un lanț polipeptidic și un heme. Mioglobina creează o rezervă de oxigen în mușchii folosiți de fibrele musculare..

Cromoproteinele includ flavoproteine, ale căror grupe protetice sunt derivați de izoaloxazină. Flavoproteinele fac parte din oxidoreductazele - enzime care catalizează reacțiile redox din celulă. Unele flavonoide includ ioni metalici și o moleculă heme.

Rodopsina este o proteină a cărei grupare protetică este forma activă a vitaminei A - retinală. Rodopsina este principala substanță fotosensibilă a tijelor retinei. Funcția sa este să perceapă lumina la amurg, adică. responsabil pentru viziunea amurgului.

metaloproteinelor

Metaloproteinele sunt proteine ​​complexe în care ionii de metal joacă rolul unei componente non-proteice.

Metaloproteinele includ aproximativ o sută de enzime.

O funcție importantă a metaloproteinelor este asociată cu transportul metalelor și depozitarea lor în organism.

Metaloproteinele tipice sunt proteine ​​care conțin fier non-heme - transferină, feritină, hemosiderină, care sunt importante în metabolismul fierului din organism.

Transferrina este o proteină de fier solubil în apă care se găsește în serul din sânge ca parte a β-globulinelor. Molecula de transferină conține doi ioni de Fe 3+. Această proteină servește ca purtător de fier în organism. Transferrina este sintetizată în ficat.

Ferritina este o proteină globulară intracelulară, care se găsește în principal în splină, ficat și măduvă osoasă, acționând ca un depozit de fier în organism. Datorită feritinei, depozitele citosolice de fier sunt menținute într-o formă solubilă și non-toxică..

Hemosiderina, spre deosebire de feritină și transferină, este un complex proteic insolubil în apă care conține fier. Se găsește în principal în celulele ficatului și splinei, se acumulează cu un exces de fier în organism, de exemplu, cu transfuzii frecvente de sânge.

Ceruloplasmina este o proteină din zer care conține cupru și ia parte la metabolismul său, precum și procesele metabolice ale fierului. Aparține de a-2-globuline.

Catalază - neutralizează peroxidul de hidrogen.

Citocrom oxidaza - în combinație cu alte enzime ale lanțului respirator mitocondrial implicate în sinteza ATP.

Alcoolul dehidrogenază - asigură metabolizarea etanolului și a altor alcooli

Lactat dehidrogenază - implicat în metabolismul acidului lactic

Anhidraza carbonică - formează acid carbonic din CO2 si H2O.

Xantina oxidază - responsabilă pentru reacțiile recente de catabolism ale bazelor purine.

Tiroperoxidază - implicată în sinteza hormonilor tiroidieni.

Glutationa peroxidază - o enzimă antioxidantă.

Ureazie - responsabil pentru descompunerea ureei.

2. sub formă de molecule (fibrilare și globulare)

Proteinele pot fi clasificate în funcție de forma moleculelor și a unor proprietăți fizice în două clase mari: fibrilele și proteinele globulare.

Proteinele fibrilare sunt molecule lungi, filamentoase, ale căror lanțuri polipeptidice sunt paralele între ele de-a lungul aceleiași axe și formează fibre lungi (fibrilele) sau straturi.

Cea mai importantă structură secundară (terțiară nu este aproape deloc exprimată).

Majoritatea proteinelor fibrilare sunt insolubile în apă, au o greutate moleculară mare.

Aceste proteine ​​sunt caracterizate prin rezistență mecanică ridicată, îndeplinesc o funcție structurală.

Proteinele fibrilare includ cheratine (păr, lână, coarne, copite, unghii, pene), miozină (mușchi), colagen (tendoane și cartilaj), fibroină (mătase, pânză de păianjen).

Proteinele globulare se caracterizează prin plierea tridimensională compactă a lanțurilor polipeptidice, moleculele lor fiind sub formă de globule.

Cea mai importantă structură terțiară.

Proteinele globulare sunt solubile în apă sau în soluții saline diluate. Datorită dimensiunii mari a moleculelor, aceste soluții sunt coloidale..

Proteinele globulare acționează ca enzime, anticorpi (globulinele serice determină activitatea imunologică) și, în unele cazuri, hormonii (insulina).

Acestea joacă un rol important în protoplasmă, în reținerea apei și a altor substanțe în ea și contribuie la menținerea organizării moleculare..

Proteinele globulare se găsesc în lichidele fiziologice (ser sanguin, lapte, lichide digestive), în țesuturile corpului.

Există, de asemenea, proteine ​​intermediare de natură fibrilară, dar solubile. Un exemplu este fibrinogenul, care se transformă în fibrină insolubilă în timpul coagulării sângelui..

3.Solubilitatea în solvenți individuali

Clasificarea proteinelor simple se bazează în principal pe solubilitate în apă, alcool, soluții saline, alcaline și soluții acide.

4. Prin compoziția aminoacizilor

Din punct de vedere al valorii nutritive a proteinelor, determinată de compoziția lor de aminoacizi și de conținutul de aminoacizi esențiali, proteinele sunt împărțite în valori complete și inferioare.

Proteinele sunt considerate cu valoare deplină, inclusiv opt aminoacizi esențiali pe care organismul nu îi poate sintetiza de unul singur.

Proteinele defecte sunt cele care conțin o cantitate insuficientă de unul sau mai mulți aminoacizi esențiali care nu pot fi sintetizați de organism.

Proteinele pline de viteză se găsesc în produsele de origine animală (cu excepția gelatinei), precum și în unele alimente vegetale (mazăre, fasole, soia).

Proteine ​​defecte - în principal de origine vegetală.